Tentarei, portanto, explicar o que são as proteínas, não de um ponto de vista bioquímico, mas destacando seu tipo de estrutura e classificação relativa.
, hormônios, proteínas de transporte, armazenamento e estrutura;- proteínas simples: compostas apenas por aminoácidos
- proteínas compostas ou conjugadas: elas se unem a outras moléculas (por exemplo, açúcares, lipídios, ácidos nucléicos, metais, etc.).
As proteínas simples dão origem a oito grupos de subdivisões: protaminas, histonas, albuminas, globulinas, glutelinas, prolaminas, fosfoprotídeos e escleroprotídeos.
principalmente e lisina. Portanto, eles têm um baixo peso molecular.Solúveis em água, de caráter fortemente básico, as protaminas são encontradas na natureza apenas no reino animal, combinadas com os ácidos nucléicos para formar nucleoprotídeos (especialmente em tecidos com função reprodutiva, por exemplo, nos espermatozóides de muitos peixes). Eles não são encontrados gratuitamente na natureza
As protaminas são isentas de aminoácidos sulfurados, triptofano e tirosina; em vez disso, eles são muito ricos em aminoácidos básicos (em particular arginina).
e originar na clivagem menores quantidades de bases exônicas (arginina, histidina e lisina), das quais são ricas.
Como as protaminas, as histonas não são encontradas livres na natureza, mas combinadas com outras substâncias para formar protides. Eles são encontrados nas células vermelhas do sangue, nos leucócitos, nas cabeças dos espermatozóides; a globina é importante, que constitui o grupo de proteínas da hemoglobina.
e secreções celulares. Algumas de suas propriedades características são: solubilidade em água, coagulabilidade com o calor e a possibilidade de dar origem a todos os aminoácidos por divisão (são, portanto, proteínas completas de bom valor biológico). Eles têm um alto teor de leucina (cerca de 10-14%) e ácido glutâmico (7-13%); eles também contêm boas quantidades de arginina (6-10%) e lisina (6-8%).
As principais albuminas de animais são: ovalbumina (ou albumina de ovo) e o albumina sérica (ou albumina de leite). Eles também são encontrados em muitas plantas, embora suas propriedades não sejam perfeitamente conhecidas. Uma característica da albumina animal é ter alto teor de enxofre, e considerável porcentagem dos aminoácidos cistina e metionina, enquanto os vegetais contêm quantidades modestas. Algumas albuminas de plantas são venenosas; é o caso da ricina no óleo de mamona.
diluído (NaCl) neutro. Os mais comuns são: globulinas do sangue (α β, γ), lactoglobulina (leite), ovoglobulina (ovos), miosina e mioglobina (músculo). As globulinas vegetais são encontradas em particular nas sementes de muitas plantas, especialmente nas oleosas de leguminosas; muito ricas em globulinas são as proteínas da soja e do amendoim, onde formam quase todas as substâncias proteicas. Embora as globulinas animais não tenham grandes deficiências em aminoácidos, as do mundo das plantas são severamente deficientes em metionina (não surpreendentemente, o aminoácido limitante da soja e outras leguminosas).
o Glutelina e a prolamina (ou gliadinas) representam dois grupos de proteínas exclusivamente vegetais, tipicamente associadas. Juntos, eles constituem a maior porcentagem da reserva de proteína de cereais (90-95%).
e são muito ricas em ácido glutâmico, porém presentes em concentrações menores que as prolaminas. Eles são insolúveis em água, em soluções salinas e em álcool; eles coagulam sob o calor e são solúveis em ácidos e bases diluídos. A glutelina do trigo, chamada glutenina, forma um complexo proteico com a gliadina que constitui o glúten, essencial para a panificação e parcialmente para a plastificação das farinhas. No arroz, a glutelina presente é chamada de orizenina. ; o zein do milho. Eles são insolúveis em água e solúveis em álcool 60-80%. Eles não coagulam com o calor.
As prolaminas são ricas em ácido glutâmico, que representa 20-30% dos aminoácidos das sementes de cereais; prolina e leucina também abundam, enquanto os aminoácidos de enxofre, lisina (que não é surpreendentemente o aminoácido limitante típico dos cereais) e triptofano (deficiente em milho) são escassos. Essas deficiências de aminoácidos são responsáveis pela baixa eficiência protéica dos cereais. A intolerância congênita à gliadina é conhecida como doença celíaca.
, portanto, rico em fósforo na forma de ácido orto-fosfórico, ligado para esterificar o grupo alcoólico de aminoácidos (como a serina). Possuem propriedades ácidas devido aos hidrogênios do ácido fosfórico que não participam da esterificação. As fosfoproteínas não devem ser consideradas proteínas conjugadas, nem devem ser confundidas com nucleoproteínas, capazes de hidrólise do ácido fosfórico. Os fosfoprotídeos estão presentes principalmente em proteínas de origem animal, onde há dois importantes representantes: as caseínas do leite e a vitelina da gema do ovo (a vitelina é uma das substâncias fundamentais da gema e é uma proteína particularmente rica em fósforo) . também lembra a ittulina dos ovos de peixe. Os principais constituintes dessas proteínas são o ácido glutâmico (15-20%), a serina (que é abundante principalmente nas proteínas do ovo), a prolina (5-10%) e a lisina (5-7 %) A cistina, por outro lado, é escassa.químico, insolúvel em água e em solventes comuns, que se dissolvem apenas em ácidos e até resistem à maioria das enzimas proteolíticas. Em virtude de sua excepcional resistência química, desempenham funções mecânicas de revestimento, proteção e suporte, embora tenham pouco valor nutritivo. Os escleroprotídeos mais importantes nos organismos animais são: colágeno (constituinte fundamental do tecido conjuntivo, cartilaginoso e ósseo), elastina (constituinte básico das fibras elásticas dos tendões e paredes dos vasos) e queratinas (constituintes das unhas, cabelo e cabelo, mas também de escamas, chifres e penas). Os escleropeptídeos são compostos de poucos aminoácidos: a queratina é abundante em cistina (portanto, enxofre), enquanto o colágeno é rico em glicina (25%), prolina e hidroxiprolina, e deficiente em sulfuratos, triptofano e tirosina. Glicina e a leucina é abundante na elastina, enquanto a cistina é escassa. A queratina não é atacada pelo suco gástrico, portanto a digestibilidade e a absorção intestinal são muito baixas, pouco importante para a alimentação, e a fervura do colágeno com ácidos diluídos aumenta sua digestibilidade, transformando-o em gelatina.
(proteínas com lipídios)A descrição anterior pretende apenas explicar, ainda que de forma sucinta, como se classificam as proteínas, de forma a deixar claro que estas substâncias, para além da sua função atlética destinada a "construir" músculos, são fundamentais para a vida de todos os órgãos do nosso corpo. , cada um deles tendo uma tarefa específica.
