Generalidades e características
Lá glicina (abreviado Gly ou G., fórmula bruta NH2CH2COOH) é o menor dos 20 aminoácidos comuns (aquele com o menor peso molecular entre os aminoácidos mais presentes nas proteínas).
Na verdade, o
A estrutura química da glicina é quase "reduzida" ao osso, já que sua cadeia lateral (radical que diferencia todos os aminoácidos) é composta por um único hidrogênio (H). Essa característica lhe confere várias propriedades; em primeiro lugar, a capacidade do ambiente em pH ácido e básico. É também o único aminoácido proteino-gene aquiral, ou seja, pode ser sobreposto em sua própria imagem no espelho.A glicina cristalizada é sólida, incolor e de sabor doce.
Glicina em Alimentos
A glicina é um elemento proteico quase onipresente, embora em porcentagens não muito altas; sendo parte do colágeno, presente nos tecidos conjuntivos e epitélios, a maioria dos alimentos cárneos deve conter uma boa quantidade dele. Além disso, o teor de glicina também parece significativo em vários produtos de origem vegetal.
De acordo com as tabelas nutricionais consultadas, os 5 alimentos mais ricos em glicina são: peixe branco (4,4g / 100g), proteína de soja, algas espirulina, bacalhau e clara de ovo em pó.
SojaGlycine max) é um dos alimentos com maior teor de glicina
Por não serem alimentos comuns, citamos também os alimentos mais ricos em glicina entre os mais consumidos: barriga de porco, mortadela, peito, choco cozido, frango cozido, alcatra de vitela, polvo cozido e sementes de abóbora (este último 1, 8g / 100g) .
Aditivo Alimentar Glicina
A glicina também é um aditivo alimentar para alimentos destinados à nutrição humana e animal.
Em particular, a glicina e seu sal de sódio são usados como intensificadores de sabor (E640) e adoçantes, ou como intensificadores de absorção farmacológica.
Muitos suplementos dietéticos e bebidas proteicas contêm glicina adicionada.
Glicina e Envelhecimento
O tratamento tópico com glicina pode ajudar a reverter os defeitos associados ao envelhecimento dos fibroblastos humanos (células responsáveis pela produção de colágeno).
Foi descoberto recentemente que os dois genes CGAT e SHMT2 regulam a atividade mitocondrial e influenciam sua deterioração.
Em estudo in vitro realizado durante 10 dias, a adição de glicina aos fibroblastos (obtidos de células de um ser humano de 97 anos) resultou na restauração da função mitocondrial e dos próprios fibroblastos.
Na prática, ao modificar a regulação desses genes pela administração de glicina, os pesquisadores conseguiram restaurar a função mitocondrial dos fibroblastos, em benefício da síntese de colágeno.
Aplicações médicas da glicina
Um artigo de 2014 observou que a glicina pode melhorar a qualidade do sono.
Foi feita referência a um estudo em que, in vivo e em humanos, a administração de 3g de glicina antes de deitar induziu melhora no repouso.
A glicina também foi testada com sucesso no suplemento de tratamento adjuvante para esquizofrenia.
Glicina: cosméticos e outros usos
A glicina é usada como elemento tampão em alguns produtos, tais como: antiácidos, analgésicos, antitranspirantes (desodorantes de axilas), cosméticos e produtos de higiene pessoal. Para obter mais informações, consulte o artigo: Glycine in Cosmetics.
O uso de glicina também se estende a outras áreas, como espuma, fertilizantes e agentes complexantes de metais.
Glicina, drogas e uso técnico
A glicina é comercializada em dois tipos e para duas finalidades: "farmacológica" e "técnica".
A maior parte da glicina é produzida como material farmacológico e, para se ter uma ideia do mercado geral, basta pensar que suas vendas representam cerca de 80-85% do comércio total (valor referido ao mercado americano).
A glicina farmacêutica é produzida para muitas aplicações; aquele que requer o mais alto nível de pureza é destinado a injeções intravenosas.
Por outro lado, a glicina de grau técnico não precisa atender a nenhum requisito de pureza. É comercializado principalmente para uso em aplicações industriais, por exemplo, como agente complexante em acabamento de metais.O preço do de uso técnico é sempre inferior ao da glicina farmacêutica.
Funções da glicina no corpo
A principal função da glicina é a plástica na síntese de proteínas, em particular na "associação helicoidal com"hidroxiprolina para formar colágeno. Este aminoácido também é um elemento intrínseco de muitos produtos naturais.
Glicina representa um intermediário biossintético de porfirinas. Além disso, fornece a subunidade central de todas purinas.
A glicina é um neurotransmissor inibidor do sistema nervoso central (SNC), particularmente da medula espinhal e do tronco cerebral (bem como da retina). Quando os receptores ionotrópicos de glicina são ativados, ocorre um potencial pós-sináptico inibitório.
Lá estricnina e a bicuculina eles são antagonistas do receptor de glicina; o primeiro dos dois é um alcalóide tóxico ou um veneno.
Por outro lado, a glicina também é um co-agonista do glutamato para os receptores NMDA, portanto, também desempenha um papel excitatório.
O LD50 (dose letal média) da glicina é de 7.930 mg / kg em ratos (por via oral) e geralmente causa morte por hiperexcitabilidade.
Metabolismo da glicina
Síntese: a glicina não é um aminoácido essencial e além de encontrá-la na dieta, o corpo é capaz de sintetizá-la a partir da serina (por sua vez produzida pelo 3-fosfoglicerato).
- Na maioria dos organismos animais, esta transformação é mediada pela enzima catalase serina hidroximetiltransferase, através do cofator fosfato de piridoxal.
- No fígado dos vertebrados, a síntese de glicina é catalisada pela enzima glicina desidrogenase (uma sintase também chamada enzima de clivagem enzimática) e a conversão é facilmente reversível.
- Apenas pequenas quantidades de glicina estão presentes na maioria das proteínas, com exceção do colágeno, que contém até 35% desse aminoácido.
Degradação: a glicina pode ser degradada por três vias.
- O predominante em humanos envolve a intervenção da enzima glicina descarboxilase.
- Na segunda rota, a glicina é degradada em duas etapas; o primeiro é o oposto exato da síntese, com a intervenção de serina hidroximetiltransferase, enquanto o segundo envolve a conversão em piruvato por meio de serina desidratase.
- Na terceira via de degradação da glicina, ela é convertida em glioxilato pelo D aminoácido oxidase, posteriormente oxidado por lactato desidrogenase hepática em oxalato.
A meia-vida da glicina e sua eliminação do organismo variam significativamente com a concentração, devendo ser entre 0,5 e 4,0 horas.