A plasmina é a principal enzima do sistema fibrinolítico, um processo biológico responsável pela dissolução de coágulos de fibrina formados após lesões vasculares. Esses polímeros de fibrina intrincados são projetados para criar uma espécie de tampão anti-hemorrágico, que envolve as células do sangue (plaquetas, sangue branco e células vermelhas do sangue) e várias proteínas plasmáticas, incluindo o precursor inativo da plasmina, chamado plasminogênio, que tem uma “alta afinidade para as moléculas de fibrina. Graças a esta característica, o plasminogênio concentra-se principalmente nos locais de depósito da fibrina (como os coágulos).
O plasminogênio é convertido em plasmina graças à intervenção de ativadores naturais específicos, entre os quais lembramos a uroquinase (u-PA) e o ativador do plasminogênio tecidual (t-PA) .Apesar do nome, este último é mais ativo a nível circulatório (geralmente é secretado muito lentamente para permitir os processos de reparo da lesão), enquanto a uroquinase é mais ativa no nível do tecido.Portanto, à semelhança do que foi observado para a coagulação, na fibrinólise podemos distinguir uma via intrínseca e uma extrínseca, ambas consistindo em uma série de reações em cascata.
O sistema fibrinolítico limita os danos decorrentes da deposição excessiva de fibrina e a conseqüente obstrução dos vasos por coágulos anormais (chamados trombos).
Com um mecanismo proteolítico, a plasmina recém-formada decompõe a fibrina em produtos de degradação solúveis. A atividade da protease da plasmina é semelhante à da tripsina pancreática e é pouco específica (assim como no plasminogênio também é ativa em outros substratos, como os constituintes do complemento plasmático, fatores de coagulação V e VIII, fibrinogênio e algumas proteínas de hormônios naturais , como ACTH, glucagon e hormônio do crescimento). Da proteólise do fibrinogênio e da fibrina, originam-se fragmentos de peptídeos de tamanho variável, chamados coletivamente de FDPs (produtos de degradação de fibrinogênio e fibrina).
Como na cascata de coagulação, também existem inibidores específicos para a cascata proteolítica. Na sua ausência, de fato, haveria uma “demolição exagerada de fibrinogênio, fibrina e outras proteínas importantes para a coagulação, com risco de sangramento grave.
Durante a formação do coágulo, a síntese de plasmina é geralmente inibida por substâncias específicas liberadas por plaquetas ativadas e células locais. Apenas na presença de fibrina ou estase devido à oclusão venosa, o endotélio libera uma quantidade excessiva de ativadores do plasminogênio, que se ligam a receptores específicos resultando em fibrinólise. Enquanto em outros locais do corpo, os receptores de plasmina para os inibidores relativos (as antiplasmina) são livres , ao nível do coágulo são envolvidos pela ligação com a fibrina, sendo assim a plasmina protegida da sua ação e, portanto, livre para exercer a sua atividade plena.
Alguns medicamentos, como a estreptoquinase, aumentam a atividade fibrinolítica e, como tal, são úteis nos fenômenos de hipercoagulabilidade do sangue (trombose). Por outro lado, também existem medicamentos antifibrinolíticos, particularmente úteis em pacientes com hemorragias de hiperfibrinólise.
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