PROTEASES (ou peptidases): enzimas hidrolíticas envolvidas na digestão das proteínas. Com sua ação, as proteases são capazes de quebrar as ligações peptídicas que unem os vários aminoácidos e de cuja repetida concatenação se originam as moléculas de proteína.
ORIGEM
- Pepsina: produzida pelas células pépticas do estômago de forma inativa (pepsinogênio). Ativado pelo ácido clorídrico, intervém principalmente nas ligações peptídicas que ativam os aminoácidos aromáticos (como tirosina, triptofano e fenilalanina).
- Tripsina: produzida pelo pâncreas exócrino de forma inativa (tripsinogênio). Ativado pela enteropeptidase duodenal. Ele intervém principalmente nas ligações peptídicas que envolvem aminoácidos básicos (como arginina e lisina)
- Quimotripsina: produzida pelo pâncreas exócrino de forma inativa (quimiotripsinogênio). Ativado por tripsina. Ele intervém principalmente nas ligações peptídicas que envolvem aminoácidos aromáticos (como tirosina, triptofano e fenilalanina).
- Elastase: produzida pelo pâncreas exócrino de forma inativa (pré-pró-elastase). Ativado por tripsina. A única enzima capaz de atacar a elastina e, como tal, muito importante para a digestão de alimentos cárneos.
- Carboxipeptidase: produzida e secretada pelo pâncreas exócrino em parte na forma ativa e em parte na forma inativa. Eles intervêm nas ligações peptídicas colocadas na extremidade carboxila da cadeia de aminoácidos.
- Aminopeptidases: produzidas e secretadas pela mucosa duodenal. Eles intervêm nas ligações peptídicas colocadas na extremidade carboxila da cadeia de aminoácidos.
- Dipeptidases: secretadas por enterócitos do intestino delgado, elas hidrolisam a ligação peptídica que mantém pares únicos de aminoácidos juntos
As proteases usadas para a digestão de proteínas de origem alimentar representam apenas uma pequena parte da grande família à qual pertencem. Se pensarmos que as enzimas, como muitos hormônios, são moléculas de natureza proteica, percebemos a importância do papel desempenhado pelas proteases. Que melhor maneira de regular a atividade dessas moléculas do que degradá-las, se necessário, por meio de proteases específicas? Aqui então é que as células do sistema imunológico contêm proteases para digerir a membrana celular de microrganismos estranhos, que por sua vez (estamos falando de bactérias) têm por um lado a capacidade de secretar enzimas proteolíticas para invadir a célula e por outro para liberar toxinas protéicas (exotoxinas) das quais devemos nos defender. Algumas proteases plasmáticas, como a antitrombina III e a plasmina, desempenham um papel importante na coagulação, evitando uma "ativação excessiva desse mecanismo, que é potencializado pela trombina (também pertencente para a grande família de proteases).
A ação moduladora das proteases é, portanto, fundamental na regulação de várias funções corporais; se, por exemplo, proteínas anormais se originam da síntese de proteínas, é muito importante que sejam degradadas o mais rápido possível. Da mesma forma, na cicatrização de feridas, o tecido cicatricial não pode crescer ao infinito, mas deve ser limitado por proteases específicas. Além disso, se considerarmos que as proteases degradam e destroem as moléculas de proteínas, devemos esperar que existam fatores, incluindo outras proteases, capazes de regular sua função e, assim, prevenir os fenômenos proteolíticos exaltados acabam “causando danos aos tecidos do” organismo.
Os fenômenos proteolíticos que afetam as fibras musculares são ativados pelo jejum e exercícios físicos prolongados para produzir energia e glicose a partir de alguns aminoácidos glicogênicos.
As proteases vegetais também são sintetizadas pelas plantas com o objetivo de se defender contra patógenos, degradar peptídeos e modificar a estrutura e função de outras proteínas. O caule do abacaxi (bromelaína), o mamão (papaína) e as sementes germinadas (malte de cevada) são particularmente ricos nele. A ingestão desses alimentos ou de seus extratos auxilia na regulação da função digestiva, auxiliando na ação de proteases endógenas liberadas no trato digestivo.
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