Hemoglobina e o efeito Bohr

Estrutura e funções

A hemoglobina é uma metaloproteína contida nos glóbulos vermelhos, responsável pelo transporte de oxigênio na corrente sanguínea.De fato, o oxigênio é apenas moderadamente solúvel em água; portanto, as quantidades dissolvidas no sangue (menos de 2% do total) não são suficientes para satisfazer as demandas metabólicas dos tecidos. A necessidade de um portador específico é, portanto, evidente.

Na corrente sanguínea, o oxigênio não pode se ligar direta e reversivelmente às proteínas, como ocorre em vez de metais como cobre e ferro. Não surpreendentemente, no centro de cada subunidade protéica da hemoglobina, envolvida em um invólucro de proteína, encontramos a chamada prótese grupo EME, com um coração metálico representado por um átomo de ferro no estado de oxidação Fe2 + (estado reduzido), que se liga ao oxigênio de forma reversível.

Análise de sangue

• Valores normais de hemoglobina no sangue: 13-17 g / 100 ml

Nas mulheres os valores são em média 5-10% mais baixos do que nos homens.

Possíveis causas de alta hemoglobina

• Policitemia
• Estadia prolongada em terreno elevado
• Doenças pulmonares crônicas
• Doença cardíaca
• Doping sanguíneo (uso de eritropoietina e derivados ou substâncias que imitam sua ação)

Possíveis causas de baixa hemoglobina

• Anemias
• Deficiência de ferro (deficiência de ferro)
• Sangramento copioso
• Carcinomas
• Gravidez
• Talassemias
• Queimaduras

O conteúdo de oxigênio no sangue é, portanto, dado pela soma da pequena quantidade dissolvida no plasma com a fração ligada ao ferro da hemoglobina.

Mais de 98% do oxigênio presente no sangue está ligado à hemoglobina, que por sua vez circula na corrente sanguínea alocada dentro dos glóbulos vermelhos.Sem a hemoglobina, portanto, os eritrócitos não poderiam desempenhar sua função de transportadores de oxigênio no sangue.

Dado o papel central desse metal, a síntese da hemoglobina requer uma ingestão adequada de ferro na dieta. Cerca de 70% do ferro presente no corpo está de fato contido nos grupos heme da hemoglobina.

A hemoglobina é composta por 4 subunidades que são estruturalmente muito semelhantes à mioglobina *.

* Enquanto a hemoglobina transporta oxigênio dos pulmões para os tecidos, a mioglobina transporta o oxigênio liberado pela hemoglobina para as várias organelas celulares que o utilizam (por exemplo, mitocôndrias).

A hemoglobina é uma metaloproteína grande e complexa, caracterizada por quatro cadeias protéicas globulares, respectivamente, envolvidas em um grupo heme que contém Fe2 +.

Para cada molécula de hemoglobina, portanto, encontramos quatro grupos heme envolvidos na cadeia de proteína globular relativa. Como existem quatro átomos de ferro em cada molécula de hemoglobina, cada molécula de hemoglobina pode ligar quatro átomos de oxigênio a si mesma, de acordo com a reação reversível:

Hb + 4O2 ← → Hb (O2) 4

Como é sabido pela maioria, a tarefa da hemoglobina é levar oxigênio aos pulmões, liberá-lo para as células que precisam dele, retirar o dióxido de carbono delas e liberá-lo nos pulmões, onde o quilo começa novamente.

Durante a passagem do sangue pelos capilares dos alvéolos pulmonares, a hemoglobina se liga ao oxigênio, que posteriormente é liberado para os tecidos da circulação periférica. Essa troca ocorre porque as ligações do oxigênio com o ferro do grupo EME são lábeis e sensíveis a muitos fatores, o mais importante dos quais é a tensão ou pressão parcial do oxigênio.

Ligação do oxigênio à hemoglobina e o efeito Bohr

Nos pulmões, a tensão plasmática de oxigênio aumenta devido à difusão do gás dos alvéolos para o sangue (↑ PO2); esse aumento faz com que a hemoglobina se ligue avidamente ao oxigênio; o contrário ocorre nos tecidos periféricos, onde diminui a concentração de oxigênio dissolvido no sangue (↓ PO2) e aumenta a pressão parcial de gás carbônico (↑ CO2); isso induz a hemoglobina a liberar oxigênio e se tornar carregada com CO2. Simplificando o conceito o máximo possível, quanto mais dióxido de carbono está presente no sangue, menos oxigênio permanece ligado à hemoglobina.

Embora a quantidade de oxigênio fisicamente dissolvido no sangue seja muito baixa, ele desempenha, portanto, um papel fundamental. Na verdade, essa quantidade influencia fortemente a força de união entre o oxigênio e a hemoglobina (além de representar um “importante valor de referência na regulação da ventilação pulmonar).

Resumindo tudo com um gráfico, a quantidade de oxigênio ligada à hemoglobina cresce em relação à pO2 seguindo uma curva sigmóide:

O fato da região de plateu ser tão grande coloca uma importante margem de segurança na saturação máxima de hemoglobina durante a passagem para os pulmões. Embora a pO2 no nível alveolar seja normalmente igual a 100 mm Hg, observando a figura notamos de fato como mesmo uma pressão parcial de oxigênio igual a 70 mmHg (ocorrência típica de algumas doenças ou de permanência em grandes altitudes), os percentuais de hemoglobina saturada permanecem próximos a 100%.

Na região da inclinação máxima, quando a tensão parcial do oxigênio cai abaixo de 40 mmHg, a capacidade da hemoglobina de ligar o oxigênio cai repentinamente.

Em condições de repouso, a PO2 em fluidos intracelulares é de aproximadamente 40 mmHg; neste local, devido às leis dos gases, o oxigênio dissolvido no plasma difunde-se para os tecidos mais pobres de O2, cruzando a membrana capilar, conseqüentemente, a tensão plasmática de O2 cai ainda mais e isso favorece a liberação de oxigênio da hemoglobina. . Por outro lado, durante o esforço físico intenso, a tensão do oxigênio nos tecidos cai para 15 mmHg ou menos, resultando em uma grande perda de oxigênio do sangue.

Pelo que foi dito, em condições de repouso uma quantidade importante de hemoglobina oxigenada deixa os tecidos, ficando disponível em caso de necessidade (por exemplo, para lidar com um aumento repentino do metabolismo em algumas células).

A linha sólida mostrada na imagem acima é chamada de curva de dissociação da hemoglobina; é tipicamente determinado in vitro em pH 7,4 e a uma temperatura de 37 ° C.

O efeito Bohr tem consequências tanto na ingestão de O2 no nível do pulmão quanto na sua liberação no nível dos tecidos.

Onde há mais dióxido de carbono dissolvido na forma de bicarbonato, a hemoglobina libera oxigênio mais facilmente e torna-se carregada com dióxido de carbono (na forma de bicarbonato).

O mesmo efeito é obtido pela acidificação do sangue: quanto mais diminui o pH do sangue e menos oxigênio permanece ligado à hemoglobina; não surpreendentemente, no sangue o dióxido de carbono é dissolvido principalmente na forma de ácido carbônico, que se dissocia.

Em homenagem a seu descobridor, o efeito do pH ou do dióxido de carbono na dissociação do oxigênio é conhecido como efeito Bohr.

Como previsto, em um ambiente ácido, a hemoglobina libera oxigênio mais facilmente, enquanto em um ambiente básico a ligação com o oxigênio é mais forte.

Outros fatores capazes de modificar a afinidade da hemoglobina pelo oxigênio incluem a temperatura. Em particular, a afinidade da hemoglobina pelo oxigênio diminui com o aumento da temperatura corporal. Isso é particularmente vantajoso durante os meses de inverno e primavera, uma vez que a temperatura do sangue pulmonar (em contato com o ar do ambiente externo) é inferior ao alcançado nos tecidos, onde a liberação de oxigênio é, portanto, facilitada.

2.3 difosfoglicerato é um intermediário na glicólise que afeta a afinidade da hemoglobina pelo oxigênio. Se suas concentrações dentro dos glóbulos vermelhos aumentarem, a afinidade da hemoglobina pelo oxigênio diminui, facilitando assim a liberação de oxigênio para os tecidos. Não surpreendentemente, as concentrações de eritrócitos de 2,3 difosfoglicerato aumentam, por exemplo, na anemia, na insuficiência cardiopulmonar e durante a permanência em altitude.

Em geral, o efeito do 2,3 bisfosfoglicerato é relativamente lento, principalmente quando comparado à rápida resposta às mudanças de pH, temperatura e pressão parcial do dióxido de carbono.

O efeito Bohr é muito importante durante o trabalho muscular intenso, em tais condições, de fato, nos tecidos mais expostos ao estresse ocorre um aumento local na temperatura e pressão do gás carbônico, portanto na acidez sanguínea. Conforme explicado acima, tudo isso favorece a liberação de oxigênio para os tecidos, deslocando a curva de dissociação da hemoglobina para a direita.